L’essentiel de Biologie cellulaire en PASS

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06-01 · partie 1Membranes : architecture, asymétrie et domaines

Une membrane biologique est une bicouche lipidique associée à des protéines et à des glucides, séparant deux milieux aqueux sans les isoler absolument.
Les lipides amphiphiles ont une région polaire et une région hydrophobe ; leur bicouche limite l'exposition des chaînes à l'eau et aucune colle covalente continue ne les unit.
Les glycérophospholipides dérivent du glycérol, la sphingomyéline contient une sphingosine, les glycolipides portent des sucres ; le cholestérol insère sa partie rigide entre les chaînes.
Un lipide diffuse latéralement et tourne sur lui-même ; le flip-flop est très défavorable pour une tête polaire, et des flippases ou floppases entretiennent l'asymétrie avec dépense énergétique.
Des chaînes courtes ou insaturées favorisent la fluidité ; une double liaison cis déforme ; le cholestérol freine certains mouvements à température élevée et empêche un empaquetage excessif à basse température.
La phosphatidylsérine est normalement enrichie dans le feuillet cytosolique de la membrane plasmique ; son exposition externe peut participer à la reconnaissance des cellules apoptotiques.
Dans la voie sécrétoire, les chaînes glucidiques exposées des glycoprotéines et glycolipides sont sur la face non cytosolique : extracellulaire à la surface, luminale dans le réticulum ou le Golgi.
Une protéine transmembranaire traverse la bicouche par des segments hydrophobes ; une protéine périphérique est associée par interactions non covalentes ; une protéine ancrée à un lipide a une liaison covalente.
Le terme intégrine désigne une famille de récepteurs d'adhérence, pas toutes les protéines intégrales ; une intégrine peut lier matrice extracellulaire et cytosquelette via des adaptateurs.
Une expérience de FRAP suit le retour de fluorescence dans une région photoblanchie ; la fraction qui ne récupère pas correspond à une fraction peu mobile, pas à une immobilité définitive.

06-01 · partie 2Transports membranaires et gradients électrochimiques

Une molécule non chargée se déplace d'une activité élevée vers une activité faible ; pour un ion, il faut ajouter la force électrique.
Pour un transfert extérieur vers intérieur, la variation d'énergie libre vaut RT ln(Cint/Cext) + zF(Vint − Vext) ; un résultat négatif rend ce transfert favorable.
Le flux dépend de la force motrice et de la perméabilité ; un gradient est une réserve énergétique et une protéine de transport une voie d'utilisation.
Un canal est un pore aqueux sélectif dont conductance et probabilité d'ouverture déterminent le courant ; son ouverture contrôlée par ATP ne rend pas le passage actif.
Un transporteur à accès alternant expose successivement son site de fixation ; GLUT permet une diffusion facilitée du glucose et est saturable sans consommer directement d'ATP.
La Na⁺/K⁺-ATPase expulse trois Na⁺ et importe deux K⁺ par ATP hydrolysé ; elle est électrogène et maintient les gradients nécessaires à l'excitabilité et aux transports secondaires.
Dans un symport les solutés vont dans le même sens, dans un antiport en sens opposés ; ces mots décrivent la géométrie, pas la source énergétique.
Un symport sodium-glucose peut faire entrer le glucose contre son gradient grâce à l'entrée favorable de sodium ; si le gradient sodique s'effondre, le glucose perd sa source d'énergie.
L'osmolarité compte les osmoles par litre, l'osmolalité par kilogramme de solvant ; la tonicité dépend des solutés non pénétrants et une solution iso-osmolaire d'un soluté pénétrant peut ne pas être isotonique.
L'osmose est le déplacement net d'eau lié à une différence de potentiel chimique de l'eau ; les aquaporines augmentent la perméabilité à l'eau sans pomper celle-ci.

06-01 · partie 3Noyau, chromatine et transport nucléocytoplasmique

L'enveloppe nucléaire comporte deux bicouches distinctes, et non les deux feuillets d'une seule bicouche ; la membrane externe est continue avec le réticulum endoplasmique.
Les pores nucléaires sont des complexes de nucléoporines où les deux membranes se rejoignent, permettant diffusion de petites molécules et transport sélectif de cargos plus grands.
La sélectivité des pores n'est pas un simple tamis à seuil absolu : forme, interactions et transporteurs influencent la traversée.
La lamina est un réseau de lamines, filaments intermédiaires appliqués contre la face interne de l'enveloppe, contribuant à la mécanique et à l'organisation de la chromatine.
Une protéine nucléaire est généralement traduite sur un ribosome cytosolique, puis son signal de localisation nucléaire est reconnu par une importine pour traverser le pore.
Ran-GTP est majoritaire dans le noyau et Ran-GDP dans le cytosol ; Ran-GTP favorise la libération du cargo importé dans le noyau.
L'export protéique utilise une exportine et Ran-GTP, mais l'export des ARN messagers matures utilise une machinerie spécifique dépendant de leur maturation.
Le nucléosome comporte un segment d'ADN enroulé autour d'un octamère d'histones ; la chromatine associe ADN, histones et protéines régulatrices.
L'euchromatine est généralement moins condensée et plus accessible, tandis que l'hétérochromatine est plus compacte, constitutive ou facultative selon les régions.
Le nucléole est un compartiment sans membrane impliqué dans la synthèse et la maturation d'ARN ribosomiques et l'assemblage initial des sous-unités ribosomiques.

06-01 · partie 4Voie sécrétoire, endocytose et adressage des protéines

Un signal hydrophobe de la chaîne naissante est reconnu par la SRP, qui dirige le complexe vers un récepteur du réticulum endoplasmique et un translocon.
Une séquence signal clivable peut être retirée par une peptidase, tandis que d'autres segments hydrophobes servent de signaux d'ancrage et restent dans la protéine.
La N-glycosylation débute par le transfert d'un oligosaccharide sur certaines asparagines, puis les chaînes glucidiques sont remaniées dans le réticulum puis le Golgi.
Une protéine mal repliée peut être retenue, retenter un repliement ou être rétrotransloquée, ubiquitinée et dégradée par le protéasome.
COPII intervient principalement dans l'export du réticulum, COPI dans le trafic rétrograde et des échanges golgiens, la clathrine dans certaines endocytoses et le tri au réseau transgolgien.
Le manteau est habituellement désassemblé avant la fusion ; des Rab, leurs effecteurs et des facteurs d'attachement identifient la destination, et les SNARE participent à la fusion.
Le motif KDEL de plusieurs protéines luminales illustre la récupération de protéines résidentes du réticulum après leur échappement.
De nombreuses hydrolases lysosomales solubles reçoivent une marque mannose-6-phosphate reconnue par des récepteurs de tri, puis l'acidification endosomale permet leur dissociation.
La sécrétion constitutive renouvelle en permanence membrane et milieu extracellulaire ; la sécrétion régulée implique stockage puis fusion déclenchée par un signal, souvent calcique.
L'endosome précoce trie les cargos et son acidification par une V-ATPase consommant de l'ATP modifie les interactions ligand-récepteur.

06-02 · partie 1Cytosquelette, moteurs et jonctions

Le cytosquelette est un ensemble de polymères protéiques et de partenaires qui organise forme, forces et déplacements intracellulaires, sans être une armature figée.
Les trois familles sont filaments d’actine, microtubules et filaments intermédiaires ; actine et microtubules sont polarisés, les filaments intermédiaires apolaires résistent mécaniquement.
Les filaments d’actine sont assemblés à partir d’actine globulaire et leur polarité donne deux extrémités aux cinétiques d’assemblage différentes, modulées par l’hydrolyse de l’ATP.
Les microtubules sont des tubes de protofilaments de dimères alpha/bêta-tubuline, polarisés et instables dynamiquement, avec transitions catastrophe et sauvetage.
Le centrosome est un centre organisateur important des microtubules ; il contient deux centrioles et du matériel péricentriolaire où des complexes de gamma-tubuline participent à la nucléation.
Les myosines utilisent l’ATP sur l’actine, la myosine II participe à la contraction et à la cytocinèse ; les kinésines vont vers l’extrémité positive, la dynéine vers la négative.
Les cils mobiles typiques ont neuf doublets périphériques et deux microtubules centraux ; le cil primaire est souvent 9 + 0 et les microvillosités contiennent de l’actine.
Les jonctions adhérentes relient les cadhérines à l’actine, les desmosomes aux filaments intermédiaires, les hémidesmosomes à la lame basale via intégrines et filaments intermédiaires.
Les adhérences focales utilisent des intégrines pour relier matrice extracellulaire et actine ; les jonctions serrées règlent la perméabilité paracellulaire et les communicantes forment des canaux de connexons.
La migration coordonne protrusion avant, adhérences, traction puis détachement arrière ; une adhérence trop faible fait glisser, trop stable retient, et plus de contractilité ne garantit pas plus de vitesse.

06-02 · partie 2Récepteurs et réseaux de signalisation

La signalisation transforme une information en changement de fonction, et l'effet d'un ligand dépend du récepteur, des relais, de l'état métabolique et de l'histoire cellulaire.
La communication endocrine utilise la circulation vers des cibles éloignées, la paracrinie agit dans un voisinage, l'autocrinie sur la cellule émettrice et le contact exige une proximité membranaire.
Un récepteur possède une affinité pour son ligand, mais la réponse dépend aussi de son nombre et du couplage aux effecteurs, et occupation et effet ne sont pas forcément proportionnels.
Les RCPG ont sept segments transmembranaires ; leur activation favorise l'échange GDP-GTP sur la sous-unité alpha d'une protéine G, et l'hydrolyse du GTP termine le signal.
Gs stimule classiquement l'adénylate cyclase et augmente l'AMPc ; Gi peut l'inhiber ; Gq active la phospholipase C bêta, qui clive un phosphoinositide en IP3 et DAG.
L'AMPc active notamment la protéine kinase A ; une kinase phosphoryle des substrats, une phosphatase retire des groupes phosphate, et les phosphodiestérases dégradent l'AMPc.
Les récepteurs à activité tyrosine kinase s'activent par rapprochement de sous-unités et phosphorylation, recrutent des partenaires et relient le récepteur à Ras-MAPK et PI3K-Akt.
Ras est une petite GTPase monomérique ; les facteurs d'échange favorisent le remplacement du GDP par du GTP et les protéines accélératrices de l'activité GTPase favorisent le retour à l'état GDP.
Certains récepteurs de cytokines n'ont pas d'activité kinase intrinsèque mais recrutent des kinases associées comme JAK ; des facteurs STAT peuvent être phosphorylés, s'associer et influencer la transcription.
Le calcium cytosolique libre est maintenu bas ; la calmoduline le détecte et SERCA le transporte vers le réticulum, tandis que des ligands lipophiles peuvent agir sur des récepteurs intracellulaires transcriptionnels.

06-02 · partie 3Cycle cellulaire et fidélité de la division

Le cycle comprend G1, S, G2 et M : G1 prépare l’entrée en réplication, S duplique l’ADN, G2 précède la mitose, M assure ségrégation et division.
Une cellule diploïde humaine en G1 a 46 chromosomes et 2C d’ADN ; après S, elle garde 46 chromosomes à deux chromatides et 4C.
À l’anaphase, les chromatides sœurs séparées deviennent des chromosomes indépendants ; après cytocinèse, chaque cellule fille diploïde retrouve 46 chromosomes et 2C, grâce à l’anneau d’actine-myosine.
L’activité des CDK dépend de l’association à une cycline, de phosphorylations régulatrices et d’inhibiteurs ; les cyclines sont synthétisées puis éliminées à des moments spécifiques.
La transition G1/S intègre facteurs de croissance, état métabolique et intégrité du génome ; RB limite E2F et sa phosphorylation favorise les gènes de réplication.
La licence des origines se fait quand l’activité CDK est basse, avec chargement d’hélicases ; leur activation en S déclenche les fourches et empêche un nouveau chargement.
Les cohésines maintiennent les chromatides sœurs associées ; en anaphase, la séparase clive la cohésion après destruction de la sécurine par APC/C.
Le point de contrôle du fuseau retarde l’anaphase si les attachements ne sont pas satisfaisants ; un défaut d’attachement n’est pas une cassure d’ADN.
Une lésion de l’ADN peut ralentir le cycle ; p53 favorise des inhibiteurs de CDK dont p21, et si la réparation échoue, sénescence ou mort peuvent survenir.
En cytométrie, un pic 2C contient G1/G0, une distribution entre 2C et 4C est compatible avec S, un pic 4C rassemble G2 et M, et des doublets peuvent mimer 4C.

06-02 · partie 4Homéostasie protéique, mitochondries et mort cellulaire

L’homéostasie protéique, ou protéostasie, dépend de l’équilibre entre synthèse, repliement, modification et élimination des protéines, et son étude exige des cinétiques.
Les chaperonnes reconnaissent des régions exposées inappropriées, limitent les agrégations et orientent parfois vers la dégradation sans changer la séquence primaire.
L’ubiquitine est attachée par E1, E2 et E3 avec consommation d’ATP par E1; E3 sélectionne le substrat, et toute ubiquitination n’est pas un ordre de destruction.
Le protéasome dégrade des protéines cytosoliques ou nucléaires sélectionnées dans une chambre protéolytique, sans englober un organite entier ni dépendre d’une membrane lysosomale.
La macroautophagie forme un autophagosome à double membrane qui fusionne avec des lysosomes; son flux comprend formation, maturation, fusion et dégradation.
La mitochondrie a une membrane externe, un espace intermembranaire, une membrane interne sélective et une matrice; la chaîne respiratoire produit de l’ATP par l’ATP synthase.
La majorité des protéines mitochondriales est codée dans le noyau, synthétisée dans le cytosol puis importée; fusion, fission et mitophagie participent au contrôle qualité.
L’apoptose intrinsèque implique un déséquilibre BCL-2, une perméabilisation de la membrane mitochondriale externe, la libération de cytochrome c, l’apoptosome et l’activation de caspases.
La nécrose décrit un gonflement et une rupture membranaire souvent inflammatoires, mais certaines morts nécrotiques sont régulées, comme la nécroptose; la sénescence concerne des cellules vivantes durablement arrêtées.
Le peroxysome est limité par une membrane, contient des enzymes oxydatives et la catalase, mais ne produit pas l’ATP par une chaîne respiratoire mitochondriale.

06-02 · partie 5Méthodes de biologie cellulaire et raisonnement expérimental

Une expérience de biologie cellulaire commence par une variable précise : quantité d'ARN, nombre de molécules, activité, signal fluorescent ou durée ne sont pas équivalents.
Le témoin négatif définit le signal de fond, le positif montre la détection, le véhicule distingue le solvant ; la répétition biologique utilise des préparations indépendantes.
La résolution en microscopie optique dépend de la longueur d'onde et de l'ouverture numérique ; agrandir une image non résolue n'ajoute pas d'information.
Deux signaux colocalisés dans un pixel ne prouvent pas une interaction moléculaire directe : ils peuvent simplement occuper le même compartiment.
Le fractionnement donne des enrichissements, pas des organites purs ; l'activité spécifique passe de 1 à 4 unités/mg, enrichissement de facteur 4, et le rendement est 40 %.
En cytométrie en flux, le contenu en ADN distingue typiquement des populations 2C, intermédiaires et 4C, mais ne sépare pas à lui seul G0 de G1 ni G2 de M.
Un pourcentage dépend du dénominateur : si les cellules négatives meurent préférentiellement, le pourcentage de positives peut augmenter sans multiplication de ces dernières.
La FRAP mesure la récupération après photoblanchiment ; une récupération ne prouve pas une synthèse nouvelle, et la constante de temps décrit la cinétique tandis que le plateau décrit l'amplitude.
Le flux est une quantité par unité de temps, le stock une quantité à un instant ; un pulse-chase suit le devenir d'une cohorte moléculaire.
Un inhibiteur pharmacologique dépend de la concentration et de la durée ; une suppression génétique peut compenser, et un sauvetage restaure le phénotype.

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