L'essentiel
- Une enzyme est un catalyseur biologique, presque toujours une protéine, qui accélère une réaction sans être consommée ni modifier son bilan.
- Une enzyme agit en très faible quantité car elle est retrouvée intacte et recyclée après chaque cycle catalytique.
- La séquence d'acides aminés de l'enzyme, codée par un gène, détermine son repliement et donc sa structure tridimensionnelle.
- Le site actif est une petite poche formée d'acides aminés parfois éloignés dans la séquence, rapprochés par le repliement.
- Le site actif comprend un site de fixation, complémentaire du substrat, et un site catalytique, qui transforme le substrat.
- La catalyse passe par un complexe enzyme-substrat transitoire : E + S ⇌ E-S → E + P.
- La spécificité de substrat (quel substrat) dépend du site de fixation ; la spécificité d'action (quelle réaction) dépend du site catalytique.
- La vitesse initiale V₀ se mesure sur la partie rectiligne du début de la courbe [P] = f(t).
- Quand la concentration en substrat augmente, V₀ augmente puis atteint un plateau, Vmax, car tous les sites actifs sont occupés : l'enzyme est saturée.
- Le froid ralentit l'activité de façon réversible ; une température trop élevée dénature l'enzyme de façon irréversible.
- Chaque enzyme a un pH optimal adapté à son lieu d'action ; des pH extrêmes la dénaturent.
- Le métabolisme est l'ensemble des réactions d'une cellule, organisées en voies métaboliques où chaque étape est catalysée par une enzyme spécifique.
- Les voies sont compartimentées : photosynthèse dans le chloroplaste (cellules autotrophes), respiration surtout dans la mitochondrie (toutes les cellules).
- Une enzyme déficiente bloque une voie : le métabolite situé avant s'accumule, le produit situé après manque.
- Un allèle muté peut coder une enzyme inactive et modifier le phénotype aux échelles moléculaire, cellulaire et macroscopique (phénylcétonurie, albinisme).
Formules et définitions à connaître
| Notion | Expression ou définition | Unité ou remarque |
|---|---|---|
| Vitesse initiale | V₀ = Δ[P] / Δt sur la partie initiale rectiligne | mmol·L⁻¹·min⁻¹ ou µmol·min⁻¹ |
| Vitesse maximale | Vmax : plateau de V₀ = f([S]) | proportionnelle à la quantité d'enzyme |
| Complexe enzyme-substrat | E + S ⇌ E-S → E + P | transitoire |
| Photosynthèse | 6 CO₂ + 6 H₂O → C₆H₁₂O₆ + 6 O₂ | lumière, chloroplaste |
| Respiration | C₆H₁₂O₆ + 6 O₂ → 6 CO₂ + 6 H₂O | mitochondrie, production d'ATP |
| Anabolisme | synthèse de molécules complexes | consomme de l'énergie |
| Catabolisme | dégradation de molécules complexes | libère de l'énergie |
Pièges à éviter
- Calculer V₀ entre le premier et le dernier point au lieu de la partie rectiligne initiale.
- Confondre le plateau de [P] = f(t) (substrat épuisé) avec le plateau de V₀ = f([S]) (enzyme saturée).
- Écrire que le froid dénature l'enzyme : il l'inactive de façon réversible.
- Oublier le témoin sans enzyme avant de conclure à une catalyse.
- Croire que toutes les enzymes ont un optimum à 37 °C et pH 7.
- Confondre spécificité de substrat et spécificité d'action.
Je me teste
1. Une enzyme est-elle consommée par la réaction ? → Non, elle est retrouvée intacte et réutilisée.
2. Que contient le site actif ? → Un site de fixation et un site catalytique.
3. Pourquoi des acides aminés éloignés dans la séquence forment-ils le site actif ? → Le repliement de la protéine les rapproche.
4. Quelle spécificité dépend du site catalytique ? → La spécificité d'action.
5. Où mesure-t-on V₀ ? → Sur la partie rectiligne initiale de la courbe [P] = f(t).
6. Pourquoi V₀ plafonne-t-elle à forte concentration en substrat ? → Tous les sites actifs sont occupés, l'enzyme est saturée.
7. Effet d'un passage à 0 °C puis à 37 °C ? → Activité retrouvée : inactivation réversible.
8. pH optimal de la pepsine ? → Environ 2, celui de l'estomac.
9. Où se déroule la photosynthèse ? → Dans les chloroplastes des cellules autotrophes.
10. Quelle enzyme est déficiente dans la phénylcétonurie ? → La phénylalanine hydroxylase, la phénylalanine s'accumule.